POLECAMY
Autor:
Wydawca:
Format:
pdf, ibuk
W pracy przedstawiono i przedyskutowano wyniki badań przemian strukturalnych surowiczej albuminy ludzkiej i wołowej, przebiegających pod wpływem kontrolowanego wzrostu temperatury w roztworach wodnych. Zastosowanie wysokiej jakości czułego mikrokalorymetru pozwoliło prześledzić subtelne zmiany zachodzące w białku pod wpływem takich czynników środowiskowych, jak radiowe (RF) i ultrafioletowe (UV) promieniowanie elektromagnetyczne. Udokumentowano występowanie różnic w przebiegu termicznego rozfałdowania albuminy wolnej i zawierającej kwasy tłuszczowe, reakcji obydwu form białka na promieniowanie UV oraz w wiązaniu denaturantów (etanolu). Połączenie danych kalorymetrycznych z odpowiednim modelem matematycznym pozwoliło scharakteryzować założony proces termicznej denaturacji trójdomenowego białka, jakim jest albumina.
Rok wydania | 2009 |
---|---|
Liczba stron | 146 |
Kategoria | Inne |
Wydawca | Uniwersytet Śląski |
ISBN-13 | 978-83-8012-866-8 |
Numer wydania | 1 |
Język publikacji | polski |
Informacja o sprzedawcy | ePWN sp. z o.o. |
POLECAMY
Ciekawe propozycje
Spis treści
Spis treści | |
Wprowadzenie / | 7 |
1. Białka: konformacja, pojemność cieplna / | 13 |
1.1. Stan konformacyjny białka / | 13 |
1.2. Pojemność cieplna białek / | 15 |
2. Albumina — struktura i funkcje / | 20 |
3. Badania DSC białek / | 24 |
3.1. Termiczne rozfałdowanie białka / | 24 |
3.2. Aspekty kinetyczne w procesie denaturacji białek — model Lumry—Eyringa / | 31 |
4. Analiza dekonwolucyjna krzywych DSC / | 35 |
4.1. Podstawy analizy dekonwolucyjnej / | 35 |
4.2. Przejścia niezależne / | 37 |
4.2.1. Model niezależnych przejść dwustanowych, uwzględniający efekty ΔCp / | 39 |
4.2.2. Model niezależnych przejść dwustanowych, z wykluczeniem efektów ΔCp / | 40 |
4.2.3. Model niezależnych przejść niedwustanowych / | 40 |
4.3. Przejścia sekwencyjne / | 41 |
4.4. Pojedyncze przejście dwustanowe z dysocjacją podjednostek / | 42 |
5. Proces termicznej denaturacji albuminy w roztworach wodnych / | 44 |
5.1. Charakterystyka DSC termicznej przemiany pomiędzy stanem natywnym i zdenaturowanym albuminy / | 44 |
5.2. Specyfika termicznych przemian konformacyjnych albuminy ludzkiej i wołowej / | 48 |
5.3. Wpływ obecności kwasów tłuszczowych na charakter termicznego rozfałdowania albuminy / | 52 |
5.4. Analiza dekonwolucyjna krzywych DSC albuminy / | 54 |
6. Termiczna denaturacja albuminy surowicy w roztworach wodnych modyfikowanych wybranymi czynnikami chemicznymi / | 63 |
6.1. Przemiany BSA w roztworach o pH w zakresie 3,5—7,0 / | 63 |
6.2. Proces termicznej denaturacji HSA i HSAf w roztworach wodnych etanolu / | 71 |
6.2.1. Białka w roztworach wodno-alkoholowych / | 71 |
6.2.2. Proces termicznej denaturacji HSA i HSAf w obecności etanolu / | 73 |
6.2.3. Wiązanie etanolu do albuminy / | 75 |
6.2.4. Analiza dekonwolucyjna krzywych DSC albuminy w roztworach etanol-woda / | 79 |
7. Skutki ekspozycji roztworów wodnych albuminy na wybrane zakresy promieniowania elektromagnetycznego / | 84 |
7.1. Wpływ promieniowania o częstości radiowej na trwałość konformacji albuminy wołowej / | 84 |
7.2. Konformacyjna reorganizacja albuminy pod wpływem promieniowania UV / | 92 |
Podsumowanie / | 105 |
Dodatek / | 109 |
D I. Wiązanie kwasów tłuszczowych do albuminy / | 109 |
D II. Siły stabilizujące strukturę białka / | 111 |
D III. Wpływ środowiska na konformacyjną stabilność makromolekuły białka / | 114 |
D IV. Pomiary kalorymetryczne i spektrofotometryczne / | 119 |
D V. Analiza statystyczna wyników / | 120 |
Literatura / | 121 |
Summary / | 139 |
Zusammenfassung / | 141 |