INNE EBOOKI AUTORA
Koszyk
Druga twarz tlenu
Wolne rodniki w przyrodzie
Autor:
Wydawca:
Format:
ibuk
Często pytamy:
- Czy życiodajny tlen może być także szkodliwy?
- Czy wiąże się to z powstawaniem wolnych rodników?
- Czy długość naszego życia zależy od tego, ile wolnych rodników powstaje w komórkach naszego organizmu?
- Czy nadmiar wolnych rodników prowadzi do powstawania nowotworów?
- Ile wolnych rodników wdychamy w jednym hauście dymu z papierosa?
- Jak możemy zapobiegać efektom starzenia się?
- Dlaczego warto pić czerwone wino i zieloną herbatę?
- Czy czekolada zawiera przeciwutleniacze?
- Czy wolne rodniki bywają pożyteczne?
- Czy gotowość mężczyzny do aktu miłosnego zależy od wolnorodnikowego pośrednika?
- Czy organizm kobiety lepiej broni się przed wolnymi rodnikami?
Odpowiedzi na te i inne pytania znajdziemy w tej książce.
Podręcznik stanowi syntezę najnowszej wiedzy o roli tlenu w organizmach żywych. Nie bez racji tlen nazywamy życiodajnym pierwiastkiem, w istotny, bowiem sposób uczestniczy on w powstaniu, ewolucji i trwaniu życia na Ziemi. Stosunkowo niedawno odkryto, że pierwiastek ten ma także swoją drugą twarz – w procesach przemiany materii, w każdej komórce oraz w jej otoczeniu powstają reaktywne formy tlenu (RFT), które mogą uszkadzać DNA i inne składniki komórek. Skutki tych zjawisk przedstawiono w niniejszej pracy.
Pierwsza część książki przedstawia powstawanie i właściwości reaktywnych form tlenu oraz przebieg i skutki ich reakcji ze składnikami komórek.
Druga część zapoznaje z komórkowymi mechanizmami obrony – enzymami, innymi białkami obronnymi i niskocząsteczkowymi antyoksydantami.
Część trzecia zajmuje się skutkami reakcji reaktywnych form tlenu na poziomie komórki i organizmu, przedstawiając różne procesy, o których przebiegu decydują metabolity tlenu.
Część czwarta adresowana jest do osób, które zaczynają czy chcą rozpocząć badania związane z zagadnieniami reaktywnych form tlenu, i jest zbiorem metod najczęściej stosowanych w tym zakresie w typowych pracowniach biochemicznych bez specjalnego wyposażenia aparaturowego.
Podręcznik napisany lekko, przystępnie, często żartobliwie, ale z zachowaniem rygorów ścisłości naukowej, zawiera odnośniki do najnowszych prac oryginalnych i przeglądowych, a także "książkę kucharską" dla początkujących badaczy. Ze względu na mnogość ukazujących się, co roku publikacji naukowych dotyczących reaktywnych form tlenu, nie może sobie rościć prawa do kompletności przedstawienia problemu, niemniej jednak może być wprowadzeniem ułatwiającym lekturę prac bardziej specjalistycznych.
Pozycja przeznaczona jest dla studentów, naukowców i praktyków w dziedzinach: chemii, biochemii, biologii, medycyny, farmacji, toksykologii, parazytologii oraz ekologii, a także dla każdego, kto w pracy zawodowej styka się z wolnymi rodnikami.
| Rok wydania | 2008 |
|---|---|
| Liczba stron | 448 |
| Kategoria | Biochemia |
| Wydawca | Wydawnictwo Naukowe PWN |
| ISBN-13 | 978-83-01-13847-9 |
| Numer wydania | 2 |
| Język publikacji | polski |
| Informacja o sprzedawcy | ePWN sp. z o.o. |
POLECAMY
Ciekawe propozycje
Spis treści
| Wstęp | 13 |
| Część 1: Strategia ataku | 15 |
| 1.1. Tlen: pierwiastek życia i śmierci | 15 |
| 1.1.1. Tlen — pierwiastek życia | 15 |
| 1.1.2. Tlen — pierwiastek chorób i śmierci | 16 |
| 1.2. Co to są reaktywne formy tlenu? | 19 |
| 1.3. Właściwości reaktywnych form tlenu | 30 |
| 1.3.1. Nieco o reakcjach wolnorodnikowych w ogólności | 30 |
| 1.3.1.1. Inicjacja | 30 |
| 1.3.1.2. Propagacja | 32 |
| 1.3.1.3. Terminacja | 34 |
| 1.3.1.4. Powstawanie rodników organicznych | 34 |
| 1.3.2. Anionorodnik ponadtlenkowy | 35 |
| 1.3.3. Nadtlenek wodoru | 46 |
| 1.3.4. Rodnik hydroksylowy | 48 |
| 1.3.5. Tlen singletowy | 51 |
| 1.3.6. Ozon | 53 |
| 1.3.7. Kwas podchlorawy i jego krewniacy | 54 |
| 1.3.8. Tlenek azotu i nadtlenoazotyn | 55 |
| 1.3.9. Rodniki organiczne | 57 |
| 1.4. Jak powstają reaktywne formy tlenu? | 58 |
| 1.4.1. Promieniowanie jonizujące | 59 |
| 1.4.2. Ultradźwięki | 61 |
| 1.4.3. Promieniowanie nadfioletowe | 62 |
| 1.4.4. Światło. Fotosensybilizacja. Fotoredukcja | 62 |
| 1.4.5. Utlenianie zredukowanych form niskocząsteczkowych składników komórek | 64 |
| 1.4.6. Utlenianie ksenobiotyków. Cykle redoks | 66 |
| 1.4.7. Utlenianie białek oddechowych | 69 |
| 1.4.8. Reakcje enzymatyczne | 71 |
| 1.4.9. Łańcuch oddechowy | 73 |
| 1.4.10. Peroksysomy | 75 |
| 1.4.11. Inne łańcuchy transportu elektronów | 76 |
| 1.4.12. W jakich okolicznościach powstaje tlen singletowy? | 78 |
| 1.4.13. Narodziny dalszych krewnych | 79 |
| 1.4.14. Jakie jest stacjonarne stężenie O2 i H2O2 w komórkach? | 81 |
| 1.4.15. Stykamy się z reaktywnymi formami tlenu częściej, niż podejrzewamy | 82 |
| 1.5. Biologiczne znaczenie reakcji RFT | 84 |
| 1.5.1. Oskarżenie: reaktywne formy tlenu uszkadzają komórki | 84 |
| 1.5.2. Kto jest zabójcą? Podejrzany: rodnik hydroksylowy | 86 |
| 1.5.3. Skąd się bierze rodnik hydroksylowy in vivo? Domniemana droga: reakcja Habera–Weissa | 87 |
| 1.5.4. Lepsza hipoteza: reakcja Fentona | 88 |
| 1.5.5. Podejrzany utrudnia zbieranie dowodów: regiospecyficzna reakcja Fentona | 90 |
| 1.5.6. Inni podejrzani | 91 |
| 1.6. Niebezpieczne jony metali | 91 |
| 1.6.1. Czy jony metali przejściowych są wolnymi rodnikami? | 91 |
| 1.6.2. Jony metali przejściowych: nieproszeni goście | 94 |
| 1.6.3. Dobre i złe chelatory jonów metali | 95 |
| 1.6.4. Czy in vivo dostępne są jony metali katalizujące reakcję Habera–Weissa? | 97 |
| 1.7. Uszkadzanie składników komórek przez reaktywne formy tlenu | 99 |
| 1.7.1. Peroksydacja lipidów | 99 |
| 1.7.2. Co to jest peroksydacja enzymatyczna? | 105 |
| 1.7.3. Produkty końcowe peroksydacji lipidów: wtórne mediatory działania reaktywnych form tlenu | 106 |
| 1.7.4. Jakie jest biologiczne znaczenie peroksydacji lipidów? | 107 |
| 1.7.5. Peroksydacja lipidów a starczy barwnik (lipofuscyna) | 109 |
| 1.7.6. Uszkadzanie białek przez reaktywne formy tlenu | 110 |
| 1.7.7. Nie tylko lipidy ulegają peroksydacji! | 115 |
| 1.7.8. Gromadzenie się białek uszkodzonych przez reaktywne formy tlenu w starych komórkach | 116 |
| 1.7.9. Uszkadzanie kwasów nukleinowych | 117 |
| 1.7.10. Ile uszkodzeń DNA powstaje w komórce? | 119 |
| 1.7.11. Cukrowce też są uszkadzane | 119 |
| 1.8. Tlen a promieniowanie jonizujące | 120 |
| 1.9. Jak się to robi? Najczęściej stosowane metody wykrywania reaktywnych form tlenu i wywoływanych przez nie uszkodzeń | 120 |
| 1.9.1. Przegląd metod | 121 |
| 1.9.1.1. Spektrometria elektronowego rezonansu paramagnetycznego | 121 |
| 1.9.1.2. Pułapkowanie spinów | 122 |
| 1.9.1.3. Chemiluminescencja | 124 |
| 1.9.1.4. Reakcje dające specyficzne, łatwo wykrywalne produkty | 125 |
| 1.9.2. Detekcja anionorodnika ponadtlenkowego | 127 |
| 1.9.3. Detekcja nadtlenku wodoru | 131 |
| 1.9.4. Detekcja rodnika hydroksylowego | 132 |
| 1.9.5. Jak można wyznaczyć stałe szybkości reakcji reaktywnych form tlenu? | 136 |
| 1.9.6. Badanie peroksydacji lipidów | 138 |
| 1.9.6.1. Reakcja z kwasem tiobarbiturowym | 138 |
| 1.9.6.2. Pomiar stężenia nadtlenków lipidów | 139 |
| 1.9.6.3. Pomiar stężenia sprzężonych dienów | 140 |
| 1.9.6.4. Pomiar uwalniania alkanów | 140 |
| 1.9.6.5. Chemiluminescencja | 140 |
| 1.9.6.6. Inne metody | 141 |
| 1.9.7. Badanie produktów utlenienia białek | 142 |
| Część 2: Mechanizmy obrony | 144 |
| 2.1. Ochrona osobista komórek: mechanizmy obrony przed reaktywnymi formami tlenu | 144 |
| 2.2. Białka chroniące przed reaktywnymi formami tlenu | 145 |
| 2.2.1. Służby wysoce specjalne: enzymy rozkładające reaktywne formy tlenu | 145 |
| 2.2.2. Inne enzymy obronne | 149 |
| 2.2.3. Jony metali pod ścisłą strażą | 152 |
| 2.2.4. Podwójna rola peroksydazy glutationowej | 156 |
| 2.2.5. Wywiad z agentką SOD-1 | 159 |
| 2.2.6. Dysmutazy z epoki przedmiedziowej | 166 |
| 2.2.7. Nieco rozważań o ewolucji dysmutaz ponadtlenkowych | 168 |
| 2.2.8. Dysmutazy a endosymbiotyczna teoria pochodzenia mitochondriów i chloroplastów | 169 |
| 2.2.9. Występowanie dysmutaz. Prawidłowości i zagadki | 169 |
| 2.2.10. Pozakomórkowa dysmutaza ponadtlenkowa | 171 |
| 2.2.11. Zapoznajmy się nieco bliżej: katalaza | 173 |
| 2.2.12. Zapoznajmy się nieco bliżej: peroksydaza glutationowa | 174 |
| 2.2.13. Bakteryjni krewniacy katalaz i peroksydaz | 175 |
| 2.2.14. Układ tioredoksyny | 176 |
| 2.2.15. Jeszcze jedno białko obronne: metalotioneina | 177 |
| 2.2.16. Białka — kamikadze | 179 |
| 2.3. Mali obrońcy | 179 |
| 2.3.1. Pionki gry obronnej komórek: antyoksydanty niskocząsteczkowe | 179 |
| 2.3.2. Nowa rola końcowych produktów metabolizmu? | 184 |
| 2.3.3. Osobliwy tripeptyd: glutation | 186 |
| 2.3.4. Askorbinian: antyoksydant trochę podejrzany | 189 |
| 2.3.5. Główne antyoksydanty hydrofobowe: tokoferole | 192 |
| 2.3.6. Kolejne antyoksydanty hydrofobowe: karotenoidy i ksantofile | 194 |
| 2.3.7. Budująca współpraca antyoksydantów | 196 |
| 2.3.8. Czy metale mogą być antyoksydantami? | 198 |
| 2.3.9. Sztuczne antyoksydanty i niby-enzymy | 199 |
| 2.3.10. Dla każdego coś miłego | 201 |
| 2.4. Powrót anionorodnika ponadtlenkowego. Zlew wolnorodnikowy | 203 |
| 2.5. Askorbinianowy zlew wolnorodnikowy | 204 |
| 2.6. Co chroni płyny pozakomórkowe przed reaktywnymi formami tlenu? | 205 |
| 2.7. Całkowita zdolność antyoksydacyjna | 208 |
| 2.8. Czarna teczka na Antyoksydanty (podsłuchane w Urzędzie Ochrony Komórki) | 215 |
| 2.9. Trzecia linia obrony | 218 |
| 2.9.1. Uszkodzenia DNA są naprawiane | 218 |
| 2.9.2. Uszkodzone białka są trawione szybciej | 220 |
| 2.10. Jak to się robi? Oznaczanie aktywności głównych enzymów chroniących przed reaktywnymi formami tlenu | 222 |
| 2.10.1. Dysmutaza ponadtlenkowa | 222 |
| 2.10.2. Katalaza | 225 |
| 2.10.3. Peroksydaza glutationowa | 225 |
| Część 3: Obrazki z pola bitwy | 227 |
| 3.1. Koncepcja stresu oksydacyjnego | 227 |
| 3.2. Metaboliczne efekty stresu oksydacyjnego | 228 |
| 3.3. Mutagenne działanie reaktywnych form tlenu | 231 |
| 3.4. Adaptacje komórek | 232 |
| 3.5. Reaktywne formy tlenu jako obrońcy organizmu | 234 |
| 3.5.1. Wybuch oddechowy fagocytów | 234 |
| 3.5.1.1. Nowy rodzaj wybuchu: wybuch oddechowy | 234 |
| 3.5.1.2. Fagocytarny miotacz ognia: oksydaza NADPH | 235 |
| 3.5.1.3. Tragiczne konsekwencje niedoboru oksydazy NADPH: przewlekła choroba ziarniniakowa | 237 |
| 3.5.1.4. Czynniki modyfikujące wybuch oddechowy | 237 |
| 3.5.1.5. Jak wybuch oddechowy zabija bakterie? | 238 |
| 3.5.1.6. Inna broń granulocytów obojętnochłonnych: mieloperoksydaza | 239 |
| 3.5.2. Reaktywne formy tlenu w parazytologii: bronią nie tylko przed bakteriami | 239 |
| 3.5.3. Co ślina przeciw mikrobom przynosi | 241 |
| 3.6. Inne komórki również uwalniają reaktywne formy tlenu | 242 |
| 3.7. Medycyna pisana na nowo | 242 |
| 3.7.1. Reaktywne formy tlenu a choroby | 242 |
| 3.7.2. Niebezpieczeństwa zapalenia | 243 |
| 3.7.3. Kolejny paradoks związany z tlenem: reperfuzja po niedokrwieniu. Uwaga przy transplantacji narządów! | 245 |
| 3.7.4. Inne występki reaktywnych form tlenu | 248 |
| 3.7.4.1. Reumatoidalne zapalenie stawów | 248 |
| 3.7.4.2. Miażdżyca | 249 |
| 3.7.4.3. Cukrzyca | 252 |
| 3.7.4.4. Choroby ośrodkowego układu nerwowego | 255 |
| 3.7.4.6. Choroby krwinek czerwonych | 258 |
| 3.7.4.7. Nowotwory | 260 |
| 3.7.4.8. AIDS | 261 |
| 3.7.4.9. Choroby samouodpornieniowe | 262 |
| 3.7.4.10. Grypa | 263 |
| 3.7.4.11. Wstrząs | 263 |
| 3.7.4.12. Alkaptonuria | 263 |
| 3.7.4.13. Prion a sprawa dysmutazy | 264 |
| 3.7.5. Reaktywne formy tlenu przeszkadzają w leczeniu | 264 |
| 3.7.6. Reaktywne formy tlenu także leczą i pomagają | 266 |
| 3.7.7. Antyoksydanty i enzymy rozkładające reaktywne formy tlenu jako leki | 267 |
| 3.7.7.1. Czy antyoksydanty mogą leczyć? | 267 |
| 3.7.7.2. Antyoksydanty już leczą! | 270 |
| 3.7.7.3. Enzymy jako leki | 273 |
| 3.7.7.4. Problemy i kłopoty | 276 |
| 3.7.4.5. Choroby układu pokarmowego | 257 |
| 3.7.8. Gdzie jeszcze mogą przydać się antyoksydanty i enzymy broniące przed reaktywnymi formami tlenu? | 277 |
| 3.8. Fizjologiczny stres oksydacyjny | 278 |
| 3.8.1. Czy bieg po zdrowie jest zdrowy? | 278 |
| 3.8.2. Gdy działa wewnętrzny grzejnik | 281 |
| 3.9. Reaktywne formy tlenu a starzenie się | 282 |
| 3.10. Reaktywne formy tlenu jako agenci szkodliwych czynników środowiskowych | 288 |
| 3.10.1. Azbest i sfrustrowane fagocyty | 288 |
| 3.10.2. Powietrze, które wdychamy | 289 |
| 3.10.3. Herbicydy bipirydylowe | 291 |
| 3.10.4. Ksenobiotyki i biedna wątroba | 292 |
| 3.10.5. Gdy Wojtek zostanie strażakiem | 293 |
| 3.11. Ludzie przeciwko sobie — za pośrednictwem reaktywnych form tlenu | 293 |
| 3.11.1. Zanim wychylisz kieliszek | 293 |
| 3.11.2. Co jest w dymku z papierosa? | 296 |
| 3.12. Reaktywne formy tlenu a rośliny | 298 |
| 3.12.1. Glon trujący ryby i inni truciciele | 298 |
| 3.12.2. Pomidory: SOD zamiast okularów słonecznych | 298 |
| 3.12.3. Dysmutaza na straży wiązania azotu | 299 |
| 3.12.4. SOD jako wyłącznik światła? | 299 |
| 3.12.5. Rośliny adaptują się do parakwatu | 299 |
| 3.12.6. Szok tlenowy po niedotleniniu — również u roślin | 300 |
| 3.12.7. Reaktywne formy tlenu bronią rośliny | 300 |
| 3.13. Pochwała równowagi | 301 |
| 3.14. Szukamy okoliczności łagodzących: w jaki jeszcze sposób reaktywne formy tlenu mogą być pożyteczne? | 304 |
| 3.14.1. Reaktywne formy tlenu jako substraty reakcji enzymatycznych | 304 |
| 3.14.2. Anionorodnik ponadtlenkowy jako patron ojcostwa? | 306 |
| 3.14.3. Wybuch na początku nowego życia | 307 |
| 3.14.4. Nadtlenki takie, że do rany przyłóż | 307 |
| 3.14.5. Bez reaktywnych form tlenu nie byłoby czerwonych jabłuszek | 308 |
| 3.14.6. Czy stres oksydacyjny może być korzystny dla organizmu? | 308 |
| 3.15. Reaktywne formy tlenu indukują biosyntezę białek | 309 |
| 3.15.1. Szoki indukują syntezę białek chroniących przed reaktywnymi formami tlenu | 309 |
| 3.15.2. Reaktywne formy tlenu indukują biosyntezę białek w komórkach bakteryjnych | 310 |
| 3.15.3. Jak to wygląda w komórkach ssaków? | 312 |
| 3.16. Reaktywne formy tlenu jako mediatory i regulatory metabolizmu | 315 |
| 3.16.1. Reaktywne formy tlenu indukują różnicowanie? | 316 |
| 3.16.2. Nadtlenek wodoru jako mediator działania insuliny — i nie tylko | 318 |
| 3.16.3. Reaktywne formy tlenu stymulują transport | 319 |
| 3.16.4. Reaktywne formy tlenu wpływają na przekazywanie informacji do komórki i w komórce | 321 |
| 3.16.5. Nadtlenki regulują syntezę prostanoidów | 327 |
| 3.16.6. Tlenek azotu: niezwykły pośrednik | 328 |
| 3.16.7. Główny komórkowy bufor redoks | 333 |
| 3.16.8. Reaktywne formy tlenu a apoptoza | 336 |
| 3.17. Czy powinniśmy jeść więcej antyoksydantów? | 337 |
| 3.18. Smutne dziedzictwo | 339 |
| 3.19. Czego możemy oczekiwać? | 342 |
| Część 4: Książka kucharska dla początkujących badaczy reaktywnych form tlenu | 343 |
| 4.1. Detekcja anionorodnika ponadlenkowego | 343 |
| 4.1.1. Detekcja wytwarzania O2 przez zaktywowane granulocyty w pełnej krwi na podstawie redukcji cytochromu c | 343 |
| 4.1.2. Detekcja wytwarzania O2 na podstawie redukcji błękitu nitrotetrazoliowego (NBT) | 344 |
| 4.1.3. Detekcja wytwarzania O2 na podstawie utleniania hydroetydyny | 345 |
| 4.2. Detekcja nadtlenku wodoru | 346 |
| 4.2.1. Detekcja wytwarzania H2O2 na podstawie utleniania czerwieni fenolowej | 346 |
| 4.2.2. Detekcja wytwarzania H2O2 na podstawie utleniania skopoletyny | 347 |
| 4.2.3. Detekcja wytwarzania H2O2 na podstawie utleniania dihydrorodaminy 123 | 347 |
| 4.2.4. Detekcja wytwarzania H2O2 na podstawie utleniania 2´,7´-dichlorofluorescyny | 348 |
| 4.3. Detekcja rodnika hydroksylowego | 349 |
| 4.3.1. Detekcja wytwarzania rodnika hydroksylowego poprzez pomiar degradacji deoksyrobozy | 349 |
| 4.3.2. Detekcja wytwarzania rodnika hydroksylowego poprzez pomiar hydroksylacji salicylanu | 350 |
| 4.3.3. Detekcja rodnika hydroksylowego poprzez pomiar hydroksylacji benzoesanu | 351 |
| 4.3.4. Detekcja rodnika hydroksylowego na podstawie tworzenia metanosulfinianu | 352 |
| 4.4. Kompetycyjne wyznaczanie stałych szybkości reakcji rodnika hydroksylowego na podstawie hamowania degradacji deoksyrybozy | 353 |
| 4.5. Detekcja słabo związanych jonów metali | 354 |
| 4.5.1. Oznaczenie stężenia żelaza niehemowego za pomocą ferrozyny | 354 |
| 4.5.2. Test utleniania askorbinianu w celu stwierdzenia obecności „katalitycznych jonów metali” | 355 |
| 4.5.3. Test uszkodzenia DNA przez bleomycynę do oznaczenia stężenia słabo związanych jonów żelaza | 355 |
| 4.5.4. Test uszkodzenia DNA przez fenantrolinę do oznaczenia stężenia słabo związanych jonów miedzi | 356 |
| 4.5.5. Spektroskopowa detekcja formy ferrylowej mioglobiny | 357 |
| 4.6. Badanie peroksydacji lipidów | 358 |
| 4.6.1. Oznaczenie stężenia produktów peroksydacji lipidów z kwasem tiobarbiturowym | 358 |
| 4.6.1.1. Oznaczenie spektrofotometryczne bez ekstrakcji chromogenu | 359 |
| 4.6.1.2. Oznaczenie spektrofotometryczne z ekstrakcją chromogenu | 359 |
| 4.6.1.3. Oznaczenie fluorymetryczne | 360 |
| 4.6.2. Spektrofotometryczna detekcja sprzężonych dienów | 360 |
| 4.6.3. Jodometryczny pomiar stężenia nadtlenków | 361 |
| 4.6.4. Oznaczenie stężenia nadtlenków z oranżem ksylenolowym | 363 |
| 4.7. Badanie uszkodzeń białek przez reaktywne formy tlenu | 364 |
| 4.7.1. Oznaczenie zawartości grup aminowych w białkach za pomocą fluoreskaminy | 364 |
| 4.7.2. Oznaczenie zawartości grup tiolowych w białkach i w błonach | 365 |
| 4.7.2.1. Oznaczenie zawartości grup tiolowych za pomocą odczynnika Ellmana | 365 |
| 4.7.2.2. Oznaczenie zawartości grup tiolowych za pomocą ditiopirydyny | 366 |
| 4.7.3. Spektrofluorymetryczna detekcja aromatycznych reszt aminokwasowych i produktów ich modyfikacji w białkach | 366 |
| 4.7.4. Oznaczanie zawartości grup karbonylowych w białkach na podstawie reakcji z dinitrofenylohydrazyną | 367 |
| 4.8. Oznaczanie aktywności dysmutazy ponadtlenkowej | 368 |
| 4.8.1. Metoda redukcji NBT za pomnocą ksantyny i oksydazy ksantynowej | 368 |
| 4.8.2. Metoda cytochromowa | 370 |
| 4.8.3. Metoda adrenalinowa | 371 |
| 4.8.4. Metoda pirogallolowa | 372 |
| 4.8.5. Metoda 6-hydroksydopaminowa | 373 |
| 4.8.6. Metoda z zastosowaniem zasadowego roztworu DMSO | 373 |
| 4.8.7. Bezpośrednia metoda spektrofotometryczna | 374 |
| 4.8.8. Usuwanie hemoglobiny przed oznaczeniem aktywności SOD w krwinkach czerwonych | 375 |
| 4.9. Oznaczanie aktywności katalazy | 376 |
| 4.10. Oznaczanie aktywności peroksydazy glutationowej | 376 |
| 4.10.1. Metoda bezpośrednia | 376 |
| 4.10.2. Metoda pośrednia | 377 |
| 4.11. Oznaczanie aktywności transferazy glutationowej | 378 |
| 4.12. Barwienie żeli na aktywność dysmutazy ponadtlenkowej i katalazy po rozdziale elektroforetycznym | 379 |
| 4.12.1. Barwienie żeli na aktywność SOD | 380 |
| 4.12.1.1. Barwienie negatywowe | 380 |
| 4.12.1.2. Barwienie pozytywowe | 380 |
| 4.12.2. Barwienie żeli na aktywność katalazy | 380 |
| 4.12.2.1. Barwienie za pomocą żelazicyjanku | 381 |
| 4.12.2.2. Barwienie za pomocą peroksydazy i diaminobenzydyny | 381 |
| 4.13. Oznaczanie stężenia glutationu | 382 |
| 4.13.1. Oznaczenie całkowitego stężenia glutationu (GSH+GSSG) | 382 |
| 4.13.2. Oznaczenie stężenia GSH | 383 |
| 4.13.2.1. Oznaczenie za pomocą aldehydu o-ftalowego | 383 |
| 4.13.2.2. Oznaczenie za pomocą glioksalazy I | 384 |
| 4.13.3. Oznaczanie stężenia disulfidu glutationu | 384 |
| 4.13.4. Oznaczanie mieszanych disulfidów białkowo-glutationowych | 386 |
| 4.14. Oznaczanie stężenia askorbinianu | 387 |
| 4.14.1. Oznaczenie za pomocą 2,6-dichlorofenyloindofenolu | 387 |
| 4.14.2. Oznaczenie za pomocą a,a´-bipirydylu | 388 |
| 4.15. Oznaczanie całkowitej zdolności antyoksydacyjnej płynów biogennych | 389 |
| 4.15.1. Oznaczanie całkowitej zdolności antyoksydacyjnej na zasadzie hamowania utleniania ABTS | 389 |
| 4.15.2. Oznaczanie całkowitej zdolności antyoksydacyjnej na zasadzie hamowania utleniania 2´,7´-dichlorofluorescyny | 391 |
| 4.15.3. Oznaczanie całkowitej zdolności antyoksydacyjnej na zasadzie redukcji jonów żelaza (III) | 392 |
| 4.15.4. Oznaczanie całkowitej zdolności antyoksydacyjnej na zasadzie redukcji kationorodnika ABTS+ | 393 |
| Literatura | 395 |
| Skorowidz | 436 |
Wypożyczaj w abonamencie!
Już od 2,66 zł za ebooka
